مطالعه برهمکنش پروتئین آلبومین سرم گاوی با سزکوئی ترپن لاکتون به روش¬های طیف سنجی و تشدید پلاسمون سطحی
نام نخستين پديدآور
مریم تقی زاده
وضعیت نشر و پخش و غیره
نام ناشر، پخش کننده و غيره
علوم طبیعی
تاریخ نشرو بخش و غیره
۱۴۰۱
مشخصات ظاهری
نام خاص و کميت اثر
۸۸ص.
مواد همراه اثر
سی دی
یادداشتهای مربوط به پایان نامه ها
جزئيات پايان نامه و نوع درجه آن
کارشناسی ارشد
نظم درجات
زیست شناسی گرايش سلولی و مولکولی
زمان اعطا مدرک
۱۴۰۱/۰۵/۱۲
یادداشتهای مربوط به خلاصه یا چکیده
متن يادداشت
ترکیبات مختلف آندوژن و اگزوژن در جریان خون حائز اهمیت¬ هستند. پروتئین های آلبومین¬ سرم فروان¬ترین پروتئین¬های پلاسما است که توسط کبد سنتز شده و با اتصال به انواع ترکیبات در انتقال آنها به مقاصد هدف نقش دارند. لاکتون¬های سزکوئی¬ترپن، یکی از فوق خانواده¬های سزکوئی¬ترپن¬هاست که از ترکیبات لیپوفیلیک بی رنگ و خشک و از سه واحد ایزوپروپیل تشکیل شده است. این ترکیبات، فعالیت¬های بیولوژیکی مختلفی از جمله فعالیت ضد میکروبی، ضد قارچی، ضد سرطانی نشان می¬دهند و فعالیت¬های دارویی آنهادر سال¬های اخیر بسیار مورد توجه قرار گرفته است. در مطالعه حاضر، برهمکنش بین مشتقی از سزکوئی ترپن لاکتون با نام 3,10(14)-Guaiadien-12,6-olide (GO) با آلبومین سرم گاوی ( BSA) با استفاده از روش¬های مختلف از جمله اسپکتروسکوپی مرئی-فرابنفش (UV-vis)، فلوئورسانس و تشدید پلاسمون سطحی (SPR) و همچنین، داکینگ مولکولی مورد بررسی قرار گرفت. پس از فعال کردن گروه¬های کربوکسیلیک با NHS/EDC، BSA بر روی تراشه طلای پوشیده با هیدروژل کربوکسی متیل دکستران (CMD) تثبیت شد و برای بررسی برهمکنش آن با GO استفاده شد. نتایج نشان داد که مقادیر KD برای اتصال GO به BSA با افزایش دما کاهش می-یابد که نشان دهنده افزایش تمایل بین GO و BSA با افزایش دما می¬باشد. نتایج حاصل از اسپکتروسکوپی UV-vis نشان داد که شدت پیک در طول موج 280 نانومتر به تدریج با افزایش غلظت GO افزایش می¬یابد که نشان دهنده تشکیل کمپلکس بین BSA و GO می-باشد. همچنین، یک شیفت آبی کم در بیشینه جذب BSA مشاهده شد. آنالیز داده¬های فلوئورسانس نشان داد که GO با تشکیل کمپلکس با BSA و نیز با مکانیسم استاتیک باعث خاموش سازی فلوئورسانس ذاتی BSA می¬شود. تعداد جایگاه¬های اتصالی نزدیک 1 به دست آمد و ثابت اتصال برای ترکیبات از درجه 103محاسبه شد. به علاوه، نتایج داکینگ مولکولی نشان داد GO به یک حفره آبگریز بین دومین IIA و دومین IIIA در ساختمان BSA متصل می¬شود. همچنین مطابق با نتایج حاصل از داکینگ مولکولی ، نتایج بررسی¬های ترمودینامیک نیز مشخص کرد که برهمکنش¬های آبگریز و پیوندهای هیدروژنی در تشکیل کمپلکس بین GO و BSA در یک حفره آبگریز بین دومین IIA و دومین IIIA در ساختمان BSA حائز اهمیت هستند.
متن يادداشت
Serum albumins are the most abundant proteins in plasma and are synthesized in the liver. Plasma proteins act as carriers and play major roles in the transportation of various endogenous and exogenous compounds through the blood stream. Sesquiterpene lactones are one of the superfamilies of sesquiterpene which consists of colorless and dry lipophilic compounds. They consists of three isopropyl units. In the present study, the interaction between a derivative of Sesquia terpene lactone, 3,10(14)-guaiadien-12,6-olide (GO) and bovine serum albumin (BSA) was investigated using surface plasmon resonance (SPR), UV-vis absorption spectroscopy, spectrofluorimetry and molecular docking approaches. Following the activation of carboxylic groups, via NHS/EDC, BSA was immobilized on the carboxymethyl dextran (CMD) hydrogel coated Au sensor and was used for real-time monitoring of the interactions between GO and BSA. The results indicated that KD value of GO binding to BSA decreased with increasing temperature. this could confirm that the affinity between BSA and GO increased with temperature rising. Results obtained with UV-vis absorption spectroscopy indicated that the absorption intensity at 280 nm increased with increasing GO concentration with a slight blue shift. The fluorescence data demonstrated that the GO quenched inherent fluorescence intensity of BSA via static type of quenching mechanism. The number of binding sites was obtained (~1) and binding constants (Kb) were calculated as 103 for. Furthermore, molecular docking outputs revealed that GO had high affinity to bind to a hydrophobic cavity between subdomain IIA and IIIA of BSA. Also, thermodynamic data calculations along with molecular docking results indicated that hydrophobic interactions and hydrogen bonding were major intermolecular forces between GO and BSA.
عنوانهای گونه گون دیگر
عنوان گونه گون
Study of interaction between sesquiterpene lacton and bovin serum albumin protein by fluorescence spectroscopy and surface plasmon resonance techniques
نام شخص به منزله سر شناسه - (مسئولیت معنوی درجه اول )