مطالعه تاثیر کورکومین در ساختار و عملکرد آنزیم کاتالاز بصورت تجربی و تئوری
نام نخستين پديدآور
/رضا یکتا
وضعیت نشر و پخش و غیره
نام ناشر، پخش کننده و غيره
: علوم طبیعی
تاریخ نشرو بخش و غیره
، ۱۳۹۶
نام توليد کننده
، میرزائی
یادداشتهای مربوط به نشر، بخش و غیره
متن يادداشت
چاپی
یادداشتهای مربوط به پایان نامه ها
جزئيات پايان نامه و نوع درجه آن
کارشناسی ارشد
نظم درجات
زیست شناسی گرایش بیوشیمی
زمان اعطا مدرک
۱۳۹۶/۰۵/۳۰
کسي که مدرک را اعطا کرده
تبریز
یادداشتهای مربوط به خلاصه یا چکیده
متن يادداشت
کورکومین به عنوان یک افزودنی مهم برای غذا های گوناگون بصورت گسترده در دنیا استفاده می شود . در مطالعه حاضر، تاثیرات مختلف کورکومین در ساختار و عملکرد آنزیم کاتالاز با روش های مختلف تئوری و تجربی بررسی شده است .مطالعات ارزیابی فعالیت آنزیم در حضور و عدم حضور غلظت های مختلف کورکومین بیانگر این می باشد که کورکومین دارای نقش دوگانه ای بر روی آنزیم کاتالاز می باشد به این صورت که کورکومین در غلظت های پایین آنزیم باعث مهار شدید آن می شود .با استفاده از مطالعات سنتیک آنزیم، مقدار Ki از طریق معادله لاینور-بورک ۲۹۷ نانومولار محاسبه شد که نشانگر یک مهار کننده قوی می باشد .با این حال کورکومین نقش فعال کننده و حفاظتی را برای این آنزیم در غلظت های بالای دارد .مطالعات مختلف ساختاری نشان داد که این ترکیب می تواند ساختار دوم و سوم آنزیم کاتالاز را بصورت قابل توجه در غلظت های پایین آنزیم تغییر دهد ولی در غلظت های بالا این تغییرات محسوس نمی باشد .مطالعات فلورسانس نشان داد که با افزایش غلظت این ترکیب به محلول آنزیم در غلظت های پایین نشر فلورسانس کاهش می یابد ولی در غلظت های بالای آنزیم باعث افزایش نشر آنزیم می شد که حاکی از تغییرات متفاوت در محیط اطراف گرو ه های فلوروفوری کاتالاز) تریپتوفان و تیروزین ( می باشد .همچنین مطالعات ترمودینامیک نشان می دهد که این ترکیب در غلظت های پایین آنزیم می تواند بصورت خود به خود با آنزیم کاتالاز از طریق میانکنش های هیدروفوبیک متصل شود .مکانیسم پیشنهادی این بود که مولکول های کاتالاز با میانکنش با یکدیگر از طریق دومین های صفحه بتا مانع از اتصال کورکومین به جایگاه مهار کننده در غلظت های بالا می شوند .مطالعات شبیه سازی نشان داد که کورکومین می تواند در غلظت های بالا آنزیم به کانال ورودی سوبسترا آنزیم متصل شود و میزان ورود سوبسترا را افزایش بدهد در حالی که در غلظت های پایین کورکومین بین دومین های الفا- هلیکس و صفحات بتا متصل می شود و باعث تغییرات جایگاه فعال آنزیم و گروه هم می شود و از این طریق باعث مهار این آنزیم می شود .با این حال تغییر ساختار و ویژگی های گروه بتا دی کتون کورکومین با اتصال آن به یون منگنز نشان داد که کورکومین خاصیت تاثیر دوگانه خود را از دست می دهد و در تمام غلظت های مطالعه شده آنزیم باعث مهار بسیار شدید آن می شود ..این مطالعه جنبه جدیدی از اهمیت بیولوژیک گروه بتا- دی کتون کورکومین نشان داد
متن يادداشت
Curcumin (CUR) as a food additive for various food cuisine, extensively is used daily around the world. In the present study, different effects of curcumin on structure and function of catalase has been studied by different theoretical and experimental methods. The enzyme assay studies in absence and presence of curcumin indicated that this compound had bilateral actions against catalase. The obtained results indicated that curcumin could inhibit catalase dramatically in the lower concentration of the enzyme by competitive manner, while this compound had protective and activation effects in the higher concentrations. From kinetic studies, Ki value was calculated 297 nM according to the LineweaverBurk plot indicating a high rate of inhibition of the enzyme in the lower cocnetrations. Structural studies of catalase showed that curcumin was able to change secondary and tertiary structure of the enzyme significantly in the lower concentrations of catalase rather than higher. Intrinsic fluorescence data showed that increasing the compound concentrations into the lower concentrations of the enzyme solutuion lead to a significant decrease in the intrinsic emission of the enzyme, while in the higher concentrations of the enzyme due to cause increasing intrinsic emission, which indicated different changes in the three-dimensional environment around the chromophores (Tyr and Trp residues) of the enzyme structure. Further, thermodynamic studies showed that curcumin could bind the enzyme spontaneously via hydrophobic interactions. It is suggested that interactions of catalases with each others via -sheet domains in the higher concentrations, could prevent from binding of curcumin to the inhibition site. Simulation studies revealed that curcumin likely bound to the near substrate channel of catalase and due to cause increasing the amount of the substrate entrance. However, in the lower concentrations, curcumin bound to the cavity between -helical and -sheet domains, which was responsible for changing heme group position in the active site
نام شخص به منزله سر شناسه - (مسئولیت معنوی درجه اول )